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Le emulsioni liquide: proprietà e caratteristiche
Le emulsioni liquide (olio/acqua) sono termodinamicamente instabili e portano inevitabilmente a fenomeni di instabilità durante i trattamenti termici e la conservazione, come flocculazione o separazione di fase (Fig. 1) [1].
Generalmente, le emulsioni semplici vengono condotte con omogeneizzatori a pressioni di circa 70-150 MPa, permettendo principalmente di ridurre il diametro dei globuli di grasso e, contemporaneamente, di forzare l’emulsificante o blend di emulsificanti all’interfaccia [2].
La presenza di emulsificante all’interfaccia (olio/acqua), abbassa la tensione superficiale, permettendo un’emulsione più stabile o elastica. Un ottima emulsione chimica ha generalmente un diametro di 1 µm e una carica all’interfaccia olio/acqua sufficientemente alta da produrre una repulsione sterica tra i globuli di grasso (~ 25 mV) [3].
In fase di formulazione di prodotto, diversi emulsificanti vengono aggiunti, quali: fosfolipidi (lecitine) surfattanti, polisaccaridi e proteine (Fig. 2).
Gli emulsificanti si comportano come dei veri e propri saponi, in quanto hanno una parte idrofila e una idrofoba; tale rapporto è fondamentale durante progettazione e design ed è spesso conosciuto come bilancio idrofilo-lipofilo (HLB) [4]. Inoltre è importante conoscere la composizione e le proprietà chimico-fisiche della parte grassa per comprendere la natura delle interazione emulsionante-grasso.
Interazioni all’interfaccia tra ioni e proteine
Alcuni prodotti nutrizionali destinati ad anziani, lattanti o sportivi, possono avere una base proteica di origine animale (siero del latte, caseine) o vegetale (soia, pisello).
Molto spesso questi alimenti possono essere arricchiti in minerali che compromettono, tuttavia, la sensitività dell’ emulsione in modo drammatico. Queste instabilità sono più pronunciate in presenza di fortificanti minerali divalenti (sali di calcio o magnesio), il cui ione interagisce all’interfaccia dell’emulsione abbasando la carica repulsiva (Fig 3) [5].
Di norma, emulsioni mediate da proteine hanno una carica negativa all’interfaccia che aiuta notevolmente a tenere in dispersione i globuli di grasso.
Ioni carichi positivamente, soprattutto quelli divalenti derivanti da fortificazione minerale del prodotto, interagiscono con la parte idrofila della proteina all’interfaccia dell’emulsione (la parte lipofila invece interagisce con il globulo di olio stesso).
Questo tipo di interazione, abbassa notevolmente la carica superficiale dell’emulsione poiché avviene in gruppi carichi negativamente della parte idrofila dell’emulsionante.
Nel caso specifico di proteine usate come emulsionanti, questa interazione avviene nei gruppi carbossilici (COOH-) degli amminoacidi idrofili esposti, o in specifici amminoacidi sensibili a ioni divalenti, come acido aspartico e acido glutammico (Fig. 3) [6].
Dunque, questi ioni divalenti mediano un “ponteggio” attraverso interazioni elettrostatiche con l’interfaccia dell’emulsione, generando aggregazione dei globuli di grasso e inevitabile separazione di fase.
Inoltre, l’aumento di temperatura, come avviene in dinamiche industriali, inasprisce questo fenomeno, aumentando ulteriormente il diametro di questi aggregati.
Tuttavia, l’avvicinamento e l’aggregazione dei globuli, quando indotta dall’aggiunta di minerali, potrebbe presentarsi moderatamente anche a temperatura ambiente: in questo caso entrano in gioco interazioni idrofobiche e covalenti che generano un’instabilizzazione irreversibile. [7].
Approcci per diminuire la sensitività minerale
Per limitare la sensitività dell’emulsione ai minerali aggiunti in formulazione durante processo (soprattutto termici), è di vitale importanza conoscere:
● Caratteristiche chimico fisiche degli ingredienti
● Conoscere le caratteristiche interfacciali
● Determinare condizioni ottimali di trattamento termico
● Adottare un blend specifico di minerali da addizionare
Nel caso di prodotti nutrizionali proteici, le proprietà chimico-fisiche e compositive dell’ingrediente proteico sono di vitale importanza, a partire dalla composizione generica dell’ingrediente come il contenuto in cenere.
E’ noto infatti che, un alto contenuto in cenere può risultare in un alto contenuto di ioni divalenti in soluzione [8].
Analisi più dettagliate come idrofobicità superficiale delle proteine, carica elettrostatica o percentuale di proteine denaturate sul totale, può ulteriormente fornire maggiori dettagli su come l’ingrediente proteico può interagire con sali ionici aggiunti durante la fase formulativa del prodotto.
Conoscere il carico proteico e la densità all’interfaccia dei globuli di grasso può anche aiutare nel determinare la severità dell’interazione tra minerali e proteine all’interfaccia.
Un approccio più formulativo per diminuire la sensitività delle emulsioni ai minerali è produrre un blend di sali fortificanti con varie proprietà chimico fisiche (solubilità, diametro, potenza fortificante); in questo modo si fortifica come richiesto ma, nel caso di minore solubilità di una sale rispetto ad un altro, meno ioni saranno in soluzione.
I metodi per diminuire la sensitività delle proteine verso minerali all’interfaccia possono includere modificazioni chimico-fisiche come: variazione di pH (se possibile) dell’emulsione verso valori distanti dal punto isoelettrico delle proteine usate come emulsionante; aggregazione parziale o dispiegazione delle proteine prima di emulsificare in modo tale da diminuire aminoacidi sensibili esposti nella parte idrofila; addizione di agenti ioni chelanti (come citrato o EDTA) all’emulsione in modo tale da diminuire la concentrazione di ioni divalenti liberi in soluzione.
Conclusioni
Le emulsioni sono sistemi complessi ed è importante comprenderne le proprietà pre e post formulazione. Conoscere sistematicamente le interazioni all’interfaccia e le caratteristiche chimico-fisiche delle proteine, può rappresentare un vantaggio sui competitors nella formulazione di prodotti nutrizionali stabili pre, durante e post processo.
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[1] McClements, D. J. (2007). Critical review of techniques and methodologies for characterization of emulsion stability. In Critical Reviews in Food Science and Nutrition (Vol. 47, Issue 7, pp. 611–649).
[2] Hebishy, E., Buffa, M., Guamis, B., Blasco-Moreno, A., & Trujillo, A. J. (2015). Physical and oxidative stability of whey protein oil-in-water emulsions produced by conventional and ultra high-pressure homogenization: Effects of pressure and protein concentration on emulsion characteristics. Innovative Food Science and Emerging Technologies, 32, 79–90.
[3] Wiacek, A., & Chibowski, E. (1999). Zeta potential, effective diameter and multimodal size distribution in oil/water emulsion. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects, 159(2–3), 253–261.
[4] Schmidts, T., Dobler, D., Guldan, A. C., Paulus, N., & Runkel, F. (2010). Multiple W/O/W emulsions-Using the required HLB for emulsifier evaluation. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects, 372(1–3), 48–54.
[5] Liang, Y., Matia-Merino, L., Gillies, G., Patel, H., Ye, A., & Golding, M. (2017). The heat stability of milk protein-stabilized oil-in-water emulsions: A review. In Current Opinion in Colloid and Interface Science (Vol. 28, pp. 63–73).
[6] Sajadi, S. A. A. (2010). Metal ion-binding properties of L-glutamic acid and L-aspartic acid, a comparative investigation. Natural Science, 02(02), 85–90.
[7] McClements, D. J. (2004). Protein-stabilized emulsions. In Current Opinion in Colloid and Interface Science (Vol. 9, Issue 5, pp. 305–313).
[8] Jiménez-Colmenero, F. (2013). Potential applications of multiple emulsions in the development of healthy and functional foods. In Food Research International (Vol. 52, Issue 1, pp. 64–74).
Giovanni Barone
Giovanni Barone è ricercatore in Food Science and Technology presso Ingredient and Dairy Technology all’Università di Copenhagen in Danimarca.
Ha conseguito il dottorato di ricerca in Food Science and Technology presso l’University College di Cork in Irlanda. Le sue principali aree di ricerca sono ingredienti, interazione proteine-minerali, chimica-fisica di proteine.
